8. Anvendelse af tyrosinase

Som en vigtig biologisk ressource har tyrosinase en bred vifte af anvendelser inden for miljøteknik og mange vigtige fysiologiske funktioner i kroppen. Derudover, i kombination med immobilisering [75], biosensorer og andre teknologier, er brugen af ​​tyrosinase til katalytisk oxidation, behandling af industrielt spildevand og påvisning af forbindelser efterhånden blevet et fokus for forskning inden for miljøbeskyttelse og biologisk detektion. .

Klik på Hvor kan jeg købe Cistanche

For mere info:

david.deng@wecistanche.com WhatApp:86 13632399501

Ifølge relevante undersøgelser,cistancheer en almindelig urt, der er kendt som "mirakelurten, der forlænger livet". Dens hovedkomponent ercistanoside, som har forskellige effekter som f.eksantioxidant, anti-inflammatorisk, ogfremme af immunfunktionen. Mekanismen mellem cistanche oghud blegningligger i den antioxidante virkning af cistancheglykosider. Melanin i menneskelig hud produceres ved oxidation af tyrosin katalyseret aftyrosinase, og oxidationsreaktionen kræver deltagelse af ilt, så de iltfrie radikaler i kroppen bliver en vigtig faktor, der påvirker melaninproduktionen. Cistanche indeholder cistanosid, som er en antioxidant og kan reducere dannelsen af ​​frie radikaler i kroppen, dvs.hæmmer melaninproduktionen.

8.1. Miljøbeskyttelse

Tyrosinase can catalyze the oxidation of mono phenolic compounds. Wada et al. [76] revealed that the rate of tyrosinase removal of substituted phenols in aqueous solutions follows the order of catechol > cresol>p-chlorphenol > phenol > pmethoxyphenol. Tyrosinase kan fjerne ikke kun phenoler, men også forskellige organiske stoffer såsom organiske aminer, som til sidst danner et bundfald og let kan behandles. Derfor kan tyrosinase i mikroorganismer bruges i miljøtekniske områder såsom fabrikker og hospitaler til at nedbryde og behandle spildevand indeholdende phenol og amin [77]. Med den kontinuerlige udforskning af behandlingsprocessen er reaktionsforholdene gradvist blevet optimeret. Yamada et al. fundet, at kombinationen af ​​tyrosinase og chitosan har en bedre effekt på at fjerne phenolforbindelser i kunstigt spildevand. Tyrosinase katalyserer oxidationen af ​​phenolforbindelser til quinonderivater, som efterfølgende kemisorberes på chitosanmembranen. Nogle alkylsubstituerede phenoler, såsom p-methylphenol, p-propylphenol, p-butylphenol og p-chlorphenol, har en fjernelseshastighed på op til 93 procent [78]. Hvis aminogruppen af ​​tyrosinase var fikseret på kationbytterharpiksen, kunne den fuldstændigt fjerne phenol efter 2 timer med næppe svækket aktivitet i 10 cyklus genbrug [71]. Fikseret på modificeret natriumaluminosilikat (NaA) og calciumaluminosilikat (CaA), kan tyrosinase også bruges flere gange uden noget fald i aktivitet [79]. Endvidere kan komplekset dannet af nanomaterialer og polyphenoloxidase effektivt reducere ulemperne ved traditionelle enzymer til behandling af spildevand [80].

8.2. Biologisk påvisning

Biosensor, som en ny teknologi til biologisk detektion, er en analytisk enhed, der immobiliserer enzymer, DNA, antistoffer, celler osv. som molekylære genkendelsesstoffer på en leder og omdanner kemiske eller termiske ændringer osv. til elektriske signaler. Det er meget udbredt inden for områder som fødevareindustrien, miljøteknik, fermenteringsteknik og medicin på grund af dets følsomhed, specificitet, sporløshed, hurtighed og nøjagtighed. Wu et al. [81] opdagede hurtigt bisphenol A ved hjælp af grafen i nanoskala som den grundlæggende tyrosinase-biosensor. Yang et al. [82] udviklede en ny tyrosinbiosensor baseret på en chitosan-carbon-coated nikkelkompositfilm, som blev brugt til at detektere catechol på grund af egenskaberne hurtig, genanvendelig og god stabilitet. Jiang et al. [83] ved at bruge lag-for-lag samlingsteknologi skabte en immobiliseret kapillær tyrosinasereaktor til screening for tyrosinaseinhibitorer. Singh et al. [84] foreslog en fiberoptisk biosensor baseret på overfladeplasmonresonans til at detektere phenoliske forbindelser i vandige opløsninger.

9. Konklusion

Fordi tyrosinase er involveret i processen med bruning af mad og depigmenteringsforstyrrelser hos mennesker, er specifikke prober og inhibitorer blevet grundigt undersøgt af forskere. Effektive forbindelser i naturlige kilder såsom planter har potentialet til at hæmme tyrosinase. Anvendelse af prober til at detektere tyrosinaseaktivitetsmekanismen giver et effektivt middel til at studere tyrosinaseaktivitetsmekanismen og screeningen af ​​tyrosinaseinhibitorer. Imidlertid skal de aktuelt udviklede prober optimeres på grund af dårlig biokompatibilitet og stabilitet. Denne artikel opsummerer mange naturlige, semisyntetiske og syntetiske inhibitorer og diskuterer de hæmmende virkninger af disse forbindelser på aktiviteten af ​​tyrosinase. Baseret på gennemgangen er phenol-unit stadig en stor del af mange tyrosinasehæmmere på trods af den brede vifte af naturlige hæmmere. Egnede stilladser er blevet designet af mange forskere baseret på disse strukturer af naturlige forbindelser, men nyudviklede inhibitorer har brug for mere indsats i fremtiden. Med udviklingen af ​​kemisk biologi har flere og flere prober og inhibitorer bedre biologiske egenskaber, hvilket vil fremme vores forskning i tyrosinase.

Erklæring om konkurrerende interesse

Anerkendelser

Referencer

[1] SY Seo, VK Sharma, N. Sharma, Mushroom tyrosinase: recente prospects, J. Agric. Food Chem. 51 (2003) 2837e2853.

[2] R. Halaban, RS Patton, E. Cheng, et al., Unormal forsuring af melanomceller inducerer tyrosinase-retention i den tidlige sekretoriske vej, J. Biol. Chem. 277 (2002) 14821e14828.

[3] HS Raper, De aerobe oxidaser, Physiol. Åb. 8 (1928) 245e282.

[4] HS Mason, Oxidases, Annu. Rev. 34 (1965) 595e634.

[5] KU Schallreuter, S. Kothari, B. Chavan, et al., Regulering af melanogenese-kontroverser og nye begreber, Exp. Dermatol. 17 (2008) 395e404.

[6] CJ Cooksey, PJ Garratt, EJ Land, et al., Bevis for den indirekte dannelse af det katolske mellemsubstrat, der er ansvarligt for autoaktiveringskinetikken af ​​tyrosinase, J. Biol. Chem. 272 (1997) 26226e26235.

[7] TS Chang, En opdateret gennemgang af tyrosinasehæmmere, Int. J. Mol. Sci. 10 (2009) 2440e2475.

[8] M. Funayama, H. Arakawa, R. Yamamoto, et al., Effekter af ae og arbutin på aktiviteten af ​​tyrosinaser fra svampe- og musemelanom, Biosci. Bioteknologi. Biochem. 59 (1995) 143e144.

[9] M. Van Gastel, L. Bubacco, EJJ Groenen, et al., EPR-undersøgelse af det dinukleære aktive kobbersted af tyrosinase fra Streptomyces antibioticus, FEBS Lett. 474 (2000) 228e232.

[10] Y. Matoba, N. Bando, K. Oda, et al., En molekylær mekanisme for kobbertransport til tyrosinase, der assisteres af et metallochaperon, caddyprotein, J. Biol. Chem. 286 (2011) 30219e30231.

[11] Washington, J. Maxwell, J. Stevenson, et al., Mekanistiske undersøgelser af den tyrosinase-katalyserede oxidative cyclokondensation af 2eaminophenol til 2eaminophenoxazin3eone, Arch. Biochem. Biofys. 557-578 (2015) 24e34.

[12] C. Olivares, F. Solano, Ny indsigt i det aktive steds struktur og katalytiske mekanisme af tyrosinase og dets relaterede proteiner, Pigment Cell Melanoma Res 22 (2009) 750e760.

[13] LG Fenoll, JN RodríguezeLopez, F. Garcíae Sevilla, et al., Analyse og fortolkning af virkningsmekanismen for svampetyrosinase på monophenoler og diphenoler, der genererer meget ustabile oequinoner, Biochim. Biofys. Acta 1548 (2001) 1e22.

[14] M. Fairhead, L. Th€ onyeMeyer, Bacterial tyrosinases: gamle enzymer med ny relevans for bioteknologi, N. Biotech. 29 (2012) 183e191.

[15] AM McMahon, EM Doyle, S. Brooks, et al., Biokemisk karakterisering af den sameksisterende tyrosinase og laccase i jordbakterien Pseudomonas putida F6, Enzym. Microb. Teknol. 40 (2007) 1435e1441.

[16] K. Min, GW Park, YJ Yoo, et al., Et perspektiv på de bioteknologiske anvendelser af den alsidige tyrosinase, Bioresour. Teknol. 289 (2019) 121730.

[17] M. Rolff, J. Schottenheim, H. Decker, et al., CoppereO2-reaktivitet af tyrosinasemodeller mod eksterne monophenoliske substrater: molekylær mekanisme og sammenligning med enzymet, Chem. Soc. Rev. 40 (2011) 4077e4098.

[18] SM Marino, S. Fogal, M. Bisaglia, et al., Undersøgelse af Streptomyces antibiotika tyrosinasereaktivitet mod chlorphenoler, Arch. Biochem. Biofys. 505 (2011) 67e74.

[19] JW Park, J. Dec, JE Kim, et al., Dehalogenation of xenobiotics as a konsekvens of binding to humic materials, Arch. Environ. Contam. Toxicol. 38 (2000) 405e410.

[20] M. Funatsu, T. Inaba, Studies on tyrosinase in the housefly, Agric. Biol. Chem. 26 (1962) 535e540.

[21] WC Zimmerman, RA Blanchette, TA Burnes, et al., Melanin and perithecial development in ophiostoma piliform, Mycologia 87 (1995) 857e863.

[22] M. Goto, KC Sato, Matsumura, D. Sawamura, et al., Tyrosinase-genanalyse hos japanske patienter med okulocutan albinisme, J. Dermatol. Sci. 35 (2004) 215e220.

[23] FNJ Gauillard, F. Richard, Forget Gauillard, et al., Nyt spektrofotometrisk assay for polyphenoloxidaseaktivitet, Anal. Biochem. 215 (1993) 59e65.

[24] D. Li, R. Gill, R. Freeman, et al., Undersøgelse af enzymreaktioner ved biokatalysteinduceret association eller dissociation af redoxmærker knyttet til monolags funktionaliserede elektroder, Chem. Commun. (2006) 5027e5029.

[25] R. Baron, M. Zayats, I. Willner, Dopaminee, L-DOPAe, adrenalin og noradrenalin induceret vækst af Au nanopartikler: analyser til påvisning af neurotransmittere og af tyrosinase aktivitet, Anal. Chem. 77 (2005) 1566e1571.

[26] R. Freeman, J. Elbaz, R. Gill, et al., Analyse af dopamin- og tyrosinaseaktivitet på ionfølsomme felteffekttransistorenheder (ISFET), Chemistry 13 (2007) 7288e7293.

[27] HB Yildiz, R. Freeman, R. Gill, et al., Elektrokemisk, fotoelektrokemisk og piezoelektrisk analyse af tyrosinaseaktivitet ved funktionaliserede nanopartikler, Anal. Chem. 80 (2008) 2811e2816.

[28] R. Gill, R. Freeman, JP Xu, et al., Probing biocatalytic transformations with CdSeeZnS QDs, J. Am. Chem. Soc. 128 (2006) 15376e15377.

[29] X. Feng, F. Feng, M. Yu, et al., Syntese af en ny vandopløselig oligo (phenylenvinylen) indeholdende en tyrosindel til påvisning af tyrosinaseaktivitet, Org. Lett. 10 (2008) 5369e5372.

[30] X. Li, W. Shi, S. Chen, et al., En nær-infrarød flfluorescerende probe til overvågning af tyrosinaseaktivitet, Chem. Commun. 46 (2010) 2560e2562.

[31] T.-I. Kim, J. Park, S. Park, et al., Visualisering af tyrosinaseaktivitet i melanomceller med en BODIPY-baseret fluorescerende probe, Chem. Commun. 47 (2011) 12640e12642.

[32] HMI Osborn, NAO Williams, Udvikling af tyrosinase labile beskyttelsesgrupper for aminer, Org. Lett. 6 (2004) 3111e3113.

[33] S. Yan, R. Huang, C. Wang, et al., En to-foton fluorescerende probe til intracellulær påvisning af tyrosinaseaktivitet, Chem. Asian J. 7 (2012) 2782e2785.

[34] C. Wang, S. Yan, R. Huang, et al., En drejet fluorescerende probe til påvisning af tyrosinaseaktivitet, Analyst 138 (2013) 2825e2828.

[35] Z. Li, YF Wang, X. Zhang, et al., En tyrosinasetudløst oxidativ reaktion-baseret "Turneon" flfluorescerende probe til billeddannelse i levende melanomceller, Sensor. Aktuator. B Chem. 242 (2017) 189e194.

[36] C. Zhan, J. Cheng, B. Li, et al., En flfluorescerende probe til tidlig påvisning af melanom og dets metastase ved specifikt at afbilde tyrosinaseaktivitet i en musemodel, Anal. Chem. 90 (2018) 8807e8815.

[37] J. Zhou, W. Shi, L. Li, et al., Detektion af fejlfordeling af tyrosinase fra melanosomer til lysosomer og dets opregulering under psoralen/ultraviolet a med en melanosommålrettet tyrosinase flfluorescerende probe, Anal. Chem. 88 (2016) 4557e4564.

[38] X. Wu, L. Li, W. Shi, et al., NeareInfrared flfluorescerende probe med ny genkendelsesdel til specifik påvisning af tyrosinaseaktivitet: design, syntese og anvendelse i levende celler og zebrafisk, Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 55 (2016) 14728e14732.

[39] X. Wu, X. Li, H. Li, et al., En meget følsom og selektiv FL-fluorescensprobe ofte til påvisning af intracellulær endogen tyrosinaseaktivitet, Chem. Commun. 53 (2017) 2443e2446.

[40] H. Li, W. Liu, F. Zhang, et al., Meget selektiv flfluorescerende probe baseret på hydroxylering af phenylboronsyre pinacol ester til påvisning af tyrosinase i celler, Anal. Chem. 90 (2018) 855e858.

[41] S. Hu, T. Wang, J. Zou, et al., en meget kemoselektiv fluorescerende probe til påvisning af tyrosinase i levende celler og zebrafiskmodel, Sensor. Aktuator. B Chem. 283 (2019) 873e880.

[42] J. Zhang, Z. Li, X. Tian, ​​et al., En ny vandopløselig nær-infrarød flfluorescerende probe til specifik overvågning af tyrosinase og anvendelse i en musemodel, Chem. Commun. 55 (2019) 9463e9466.

[43] J. Singh Sidhu, A. Singh, N. Garg, et al., En meget selektiv naphthalimidebaseret ratiometrisk flfluorescerende probe til genkendelse af tyrosinase og cellulær billeddannelse, Analyst 143 (2018) 4476e4483.

[44] MH Lee, JS Kim, JL Sessler, Små molekyle-baserede ratiometriske FL-fluorescensprober for kationer, anioner og biomolekyler, Chem. Soc. Rev. 44 (2015) 4185e4191.

[45] Q. Li, C. Yan, J. Zhang, et al., Ratiometrisk og lysende nær-infrarød fluorescerende DCMe-baseret probe til realtidsovervågning af endogen tyrosinaseaktivitet, Dyes Pigments 162 (2019) 802e807.

[46] P. Zhang, S. Li, C. Fu, et al., En kolorimetrisk og nær-infrarød ratiometrisk flfluorescerende probe til bestemmelse af endogen tyrosinaseaktivitet baseret på cyaninaggregation, Analyst 144 (2019) 5472e5478.

[47] C. Honisch, A. Osto, A. Dupas de Matos, et al., Isolation of a tyrosinase inhibitor from umodne drue juice: a spectrophotometric study, Food Chem. 305 (2020) 125506.

[48] ​​J. Chen, Q. Li, Y. Ye, et al., Phloretin som både et substrat og en inhibitor af tyrosinase: inhiberende aktivitet og mekanisme, Spectrochim. Acta Mol. Biomol. Spectrosc. 226 (2020) 117642.

[49] TM Menezes, SMV de Almeida, RO de Moura, et al., Spiroeacridine inhiberende tyrosinase enzym: kinetisk, protein-ligand interaktion og molekylære docking undersøgelser, Int. J. Biol. Macromol. 122 (2019) 289e297.

[50] L. Ye, Y. Liu, X. Ju, Research progress of tyrosinase inhibitors, Chem. Bioeng. 30 (2013) 14e20.

[51] S. Zolghadri, A. Bahrami, MT Hassan Khan, et al., A comprehensive review on tyrosinase inhibitors, J. Enzym. Inhib. Med. Chem. 34 (2019) 279e309.

[52] FS S¸ enol, I. Orhan, G. Yilmaz, et al., Acetylcholinesterase-, butyrylcholinesterase- og tyrosinaseinhiberingsundersøgelser og antioxidantaktiviteter af 33 Scutellaria L. taxa fra Tyrkiet, Food Chem. Toxicol. 48 (2010) 781e788.

[53] ME Chiari, MB Joray, G. Ruiz, et al., Tyrosinaseinhiberende aktivitet af indfødte planter fra det centrale Argentina: isolering af et aktivt princip fra Lithrea molleoides, Food Chem. 120 (2010) 10e14.

[54] K. Saeio, S. Yotsawimonwat, S. Anuchapreeda, et al., Udvikling af mikroemulsion af en potent antityrosinase æterisk olie af en spiselig plante, Drug Discov. Ther. 5 (2011) 246e252.

[55] NY Kim, HS Kwon, HY Lee, Virkning af hæmning på tyrosinase og melanogenese af Agastache rugosa Kuntze ved fermentering af mælkesyrebakterier, J. Cosmet. Dermatol. 16 (2017) 407e415.

[56] Y. Bi, F. Song, Z. Liu, Forskningsfremskridt vedrørende typer af naturlige tyrosinaseinhibitorer og dets hæmmende virkninger på tyrosinase, Journal of Jilin University (Medicine Edition) 40 (2014) 454e459.

[57] JB Harborne, CA Williams, Advances in flavonoid research since 1992, Phytochemistry 55 (2000) 481e504.

[58] O. Nerya, J. Vaya, R. Musa, et al., Glabrene og isoliquiritigenin som tyrosinaseinhibitorer fra lakridsrødder, J. Agric. Food Chem. 51 (2003) 1201e1207.

[59] I. Kubo, KH Ikuyo, Flavonoler fra safranblomsten: tyrosinaseinhiberende aktivitet og hæmningsmekanisme, J. Agric. Food Chem. 47 (1999) 4121e4125.

[60] I. Kubo, I. KinsteHori, SK Chaudhuri, et al., Flavonoler fra Heterotheca inkluderer tyrosinaseinhiberende aktivitet og strukturelle kriterier, Bioorg. Med. Chem. 8 (2000) 1749e1755.

[62] T. Masuda, D. Yamashita, Y. Takeda, et al., Screening for tyrosinasehæmmere blandt ekstrakter af strandplanter og identifikation af potente hæmmere fra Garcinia subelliptica, Biosci. Biotechnol. Biochem. 69 (2005) 197e201.

[63] C. Liang, JH Lim, SH Kim, et al., Dioscin: en synergistisk tyrosinaseinhibitor fra rødderne af Smilax China, Food Chem. 134 (2012) 1146e1148.

[64] M. Miyazawa, N. Tamura, Inhibitorisk forbindelse af tyrosinaseaktivitet fra spiren af ​​Polygonum hydropiper L. (Benitade), Biol. Pharm. Tyr. 30 (2007) 595e597.

[65] MB Alam, VK Bajpai, JI Lee, et al., Inhibering af melanogenese af cineol fra Scolopendra subsidierer mutilans via MAPeKinase-medieret MITF-nedregulering og den proteasomale nedbrydning af tyrosinase, Sci. Rep. 7 (2017) 45858.

[66] MB Alam, A. Ahmed, MA Motin, et al., Attenuation of melanogenesis by Nymphaea nuchal (Burm. f) flower-ekstrakt gennem regulering af cAMP/CREB/MAPKs/MITF og proteasomal nedbrydning af tyrosinase, Sci. Rep. 8 (2018) 1e14.

[67] K. Nanok, S. Sansenya, a-glucosidase, a-amylase og tyrosinaseinhiberende potentiale af capsaicin og dihydrocapsaicin, J. Food Biochem. 44 (2020) 1e10.

[68] Y. Yang, X. Sun, H. Ni, et al., Identifikation og karakterisering af den tyrosinaseinhiberende aktivitet af koffein fra kameliapollen, J. Agric. Food Chem. 67 (2019) 12741e12751.

[69] K. Hałdys, W. Goldman, M. Jewginski, et al., Halogenerede aromatiske thiosemicarbazoner som potente inhibitorer af tyrosinase og melanogenese, Bioorg. Chem. 94 (2019) 103419.

[70] X. Dong, S. Wang, L. Xu, et al., Inhibitory mechanism of Penicillin V on mushroom tyrosinase, Mol. Biol. Rep. 47 (2020).

[71] H. Raza, MA Abbasi, AzizeureRehman, et al., Syntese, molekylær docking, dynamiske simuleringer, kinetisk mekanisme, cytotoksicitetsevaluering af Ne(substitueret dephenyl)e4e{(4e[(E)e3ephenyle2epropenyl]e 1epiperaamidesasyl} buttyrosanamidesasyl} og melaninhæmmere: in vitro, in vivo og in silico tilgange, Bioorg. Chem. 47 (2020) 103445.

For flere oplysninger: david.deng@wecistanche.com WhatApp:86 13632399501